Procesul de sinteza a unei proteine dintr-un model de ARNm este cunoscut sub numele de traducere. ARNm este incarcat pe ribozom si este citit trei nucleotide o data prin potrivirea fiecarui codon cu anticodonul sau de imperechere de baze situat pe o molecula de ARN de transfer, care poarta aminoacidul corespunzator codonului pe care il recunoaste. Enzima aminoacil tARN sintetaza „incarca” moleculele de tARN cu aminoacizii corecti. Polipeptida in crestere este adesea numita lant in curs de dezvoltare. Proteinele sunt intotdeauna biosintetizate de la capatul N-terminal la capatul C-terminal.
Pentru un aport corect de proteine, recomandam cereale Bio Milzu Crunchies cu Scortisoara si Cacao.
Marimea unei proteine sintetizate poate fi masurata prin numarul de aminoacizi pe care ii contine si prin masa sa moleculara totala, care este raportata in mod normal in unitati de daltoni (sinonim cu unitatile de masa atomica) sau unitatea derivata kilodalton (kDa). Dimensiunea medie a unei proteine creste de la Archaea la Bacterie la Eucariote datorita unui numar mai mare de domenii proteice care constituie proteine in organismele superioare. De exemplu, proteinele de drojdie au in medie 466 de aminoacizi lungime si 53 kDa in masa. Cele mai mari proteine cunoscute sunt titinele, o componenta a sarcomer muscular, cu o masa moleculara de aproape 3.000 kDa si o lungime totala de aproape 27.000 de aminoacizi.
Sinteza chimica a proteinelor
Proteinele scurte pot fi, de asemenea, sintetizate chimic printr-o familie de metode cunoscute sub numele de sinteza peptidelor, care se bazeaza pe tehnici de sinteza organica, cum ar fi ligatura chimica, pentru a produce peptide cu randament ridicat. Sinteza chimica permite introducerea de aminoacizi nenaturali in lanturile polipeptidice, cum ar fi atasarea sondelor fluorescente la lanturile laterale de aminoacizi. Aceste metode sunt utile in biochimia de laborator si biologia celulara, desi in general nu pentru aplicatii comerciale. Sinteza chimica este ineficienta pentru polipeptidele mai lungi de aproximativ 300 de aminoacizi, iar proteinele sintetizate pot sa nu-si asume cu usurinta structura tertiara nativa. Majoritatea metodelor de sinteza chimica procedeaza de la capatul C-terminal la capatul N-terminal, opus reactiei biologice.
Structura cristalina a chaperoninei, arata un complex urias de proteine. Este evidentiata o singura subunitate proteica. Chaperoninele ajuta la plierea proteinelor.
Majoritatea proteinelor se pliaza in structuri 3D unice. Forma in care o proteina se pliaza in mod natural este cunoscuta ca conformatia sa nativa. Desi multe proteine se pot plia neasistate, pur si simplu prin proprietatile chimice ale aminoacizilor lor, altele necesita ajutorul chaperonelor moleculare pentru a se plia in starile lor native.
Biochimistii se refera adesea la patru aspecte distincte ale structurii unei proteine:
Structura primara: secventa de aminoacizi. O proteina este o poliamida.
Structura secundara: structuri locale care se repeta in mod regulat, stabilizate prin legaturi de hidrogen. Cele mai comune exemple sunt α-helix, β-sheet si spire. Deoarece structurile secundare sunt locale, multe regiuni cu structuri secundare diferite pot fi prezente in aceeasi molecula de proteina.
Structura tertiara: forma generala a unei singure molecule de proteine; relatia spatiala a structurilor secundare intre ele. Structura tertiara este in general stabilizata prin interactiuni nelocale, cel mai frecvent formarea unui miez hidrofob, dar si prin punti de sare, legaturi de hidrogen, legaturi disulfura si chiar modificari post- translationale. Termenul „structura tertiara” este adesea folosit ca sinonim cu termenul pliu. Structura tertiara este cea care controleaza functia de baza a proteinei.
